Szczegóły obiektu: The C-terminal domain of the Salmonella enterica WbaP (UDP-galactose:Und-P galactose-1-phosphate transferase) is sufficient for catalytic activity and specificity for undecaprenyl monophosphate

Instytucja dostarczająca:Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Opis

Tytuł:
The C-terminal domain of the Salmonella enterica WbaP (UDP-galactose:Und-P galactose-1-phosphate transferase) is sufficient for catalytic activity and specificity for undecaprenyl monophosphate
Twórca:
Patel, Kinnari;
Ciepichal, Ewa;
Swiezewska, Ewa;
Valvano, Miguel
Opis:
Two families of membrane enzymes catalyze the initiation of the synthesis of O-antigen lipopolysaccharide. The Salmonella enterica Typhimurium WbaP is a prototypic member of one of these families. We report here the purification and biochemical characterization of the WbaP C-terminal (WbaPCT) domain harboring one putative transmembrane helix and a large cytoplasmic tail. An Nterminal thioredoxin fusion greatly improved solubility and stability of WbaPCT allowing us to obtain highly purified protein. We demonstrate that WbaPCT is sufficient to catalyze the in vitro transfer of galactose (Gal)-1-phosphate from uridine monophosphate (UDP)-Gal to the lipid carrier undecaprenyl monophosphate (Und-P). We optimized the in vitro assay to determine steady-state kinetic parameters with the substrates UDP-Gal and Und-P. Using various purified polyisoprenyl phosphates of increasing length and variable saturation of the isoprene units, we also demonstrate that the purified enzyme functions highly efficiently with Und-P, suggesting that theWbaPCT domain contains all the essential motifs to catalyze the synthesis of the Und-P-P-Gal molecule that primes the biosynthesis of bacterial surface glycans.
Dostępność obiektu:
Dostęp otwarty
Data:
2012
Typ:
Article;
PeerReviewed
Język:
angielski;
eng
Format:
application/pdf
Relacja: http://eprints.ibb.waw.pl/352
Temat i słowa kluczowe:
QH301 Biology
Identyfikator: http://eprints.ibb.waw.pl/352/1/2012_Glycobiology.pdf ;
Patel, Kinnari and Ciepichal, Ewa and Swiezewska, Ewa and Valvano, Miguel (2012) The C-terminal domain of the Salmonella enterica WbaP (UDP-galactose:Und-P galactose-1-phosphate transferase) is sufficient for catalytic activity and specificity for undecaprenyl monophosphate. Glycobiology, 22 (1). pp. 116-122.
Dostawca danych:
Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Podobne obiekty

The C-terminal domain of the Salmonella enterica WbaP (UDP-galactose:Und-P galactose-1-phosphate transferase) is sufficient for catalytic activity and specificity for undecaprenyl monophosphate

Twórca:Patel, Kinnari | Ciepichal, Ewa | Swiezewska, Ewa | Valvano, Miguel

Data:2012

Rodzaj zawartości:pozostałe

Trimetyloaminowe pochodne poli-cis i poli-trans liniowych oligomerów izoprenowych, sposób ich wytwarzania oraz ich zastosowanie

Data:2012

Rodzaj zawartości:obrazy

SRD5A3 is required for converting polyprenol to dolichol and is mutated in a congenital glycosylation disorder.

Twórca:Swiezewska, Ewa

Data:2010.07.23

Rodzaj zawartości:pozostałe

NMR of carbohydrates, lipids and membranes

Twórca:Swiezewska, Ewa | Wójcik, Jacek

Data:2011

Rodzaj zawartości:pozostałe

The history and recent advances in research of polyprenol and its derivatives

Twórca:Sagami, Hiroshi | Swiezewska, Ewa | Shidoji, Yoshihiro

Data:2018

Rodzaj zawartości:pozostałe

Preference of bacterial rhamnosyltransferases for 6‑deoxysugars reveals a strategy to deplete O‑antigens

Data:2023

Rodzaj zawartości:pozostałe

The importance of prenol lipids in mitigating salt stress in the leaves of Tilia × euchlora trees

Data:2022

Rodzaj zawartości:pozostałe

Efficient and non-toxic gene delivery by anionic lipoplexes based on polyprenyl ammonium salts and their effects on cell physiology

Data:2016.11

Rodzaj zawartości:pozostałe

Federacja Bibliotek Cyfrowych

Szczegóły obiektu: The C-terminal domain of the Salmonella enterica WbaP (UDP-galactose:Und-P galactose-1-phosphate transferase) is sufficient for catalytic activity and specificity for undecaprenyl monophosphate

Opis

Podobne obiekty