Szczegóły obiektu: The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Instytucja dostarczająca:Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Opis

Title:
The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.
Creator:
Płonka, Dawid;
Bal, Wojciech
Description:
Hepcidin is an iron regulatory hormone, involved also in immune response in vertebrates. It contains the N-terminal Asp-Thr-His site able to bind Cu(II) ions. A significant discrepancy exist in the literature regarding Cu(II) affinity of this site in hepcidin. Our study focused on the model DTHFPI-NH2 hexapeptide reflecting the N-terminal motif of mature hepcidin Using potentiometry, UV-vis and CD spectroscopies we demonstrated that DTHFPI-NH2 is the strongest Cu(II) binding peptide discovered so far. A competition assay with human serum albumin (HSA) confirmed this high affinity and demonstrated that DTHFPI-NH2. withdraws all Cu(II) from HSA under equimolar concentrations. Based on these results we propose that hepcidin could exist as Cu(II) complex in blood, especially under inflammatory conditions, when its serum concentration is elevated.
Object availability:
Dostęp otwarty
Date:
2017.06.23
Type:
Article;
PeerReviewed
Language:
angielski;
eng
Format:
application/msword
Publisher:
Elsevier
Relation: http://eprints.ibb.waw.pl/1429 ;http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0020169317306710?via%3Dihub ;
10.1016/j.ica.2017.06.051
Subject:
QD Chemistry;
QP Physiology
Identifier: http://eprints.ibb.waw.pl/1429/1/HpcRev-final.doc ;
Płonka, Dawid and Bal, Wojciech (2017) The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator. Inorganica Chimica Acta . ISSN 0020-1693
Data provider:
Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Podobne obiekty

The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Twórca:Płonka, Dawid | Bal, Wojciech

Data:2017.06.23

Rodzaj zawartości:pozostałe

The Suppressor of AAC2 Lethality SAL1 Modulates Sensitivity of Heterologously Expressed Artemia ADP/ ATP Carrier to Bongkrekate in Yeast

Data:2013.09

Rodzaj zawartości:pozostałe

cis-Urocanic acid as a potential nickel(ii) binding molecule in the human skin

Twórca:Wezynfeld, Nina Ewa | Goch, Wojciech | Bal, Wojciech | Frączyk, Tomasz

Data:2014

Rodzaj zawartości:pozostałe

Ni(II) ions cleave and inactivate human alpha-1 antitrypsin hydrolytically, implicating nickel exposure as a contributing factor in pathologies related to antitrypsin deficiency

Twórca:Wezynfeld, Nina Ewa | Bonna, Arkadiusz | Bal, Wojciech | Frączyk, Tomasz

Data:2015

Rodzaj zawartości:pozostałe

Unusual Zn(II) Affinities of Zinc Fingers of Poly(ADP-ribose) Polymerase 1 (PARP-1) Nuclear Protein

Data:2015.12.30

Rodzaj zawartości:pozostałe

Electrospray-Induced Mass Spectrometry Is Not Suitable for Determination of Peptidic Cu(II) Complexes

Twórca:Płonka, Dawid | Kotuniak, Radosław | Dąbrowska, Katarzyna | Bal, Wojciech

Data:2021.11.05

Rodzaj zawartości:pozostałe

The Final Frontier of pH and the Undiscovered Country Beyond

Twórca:Bal, Wojciech | Kurowska, Ewa | Maret, Wolfgang

Data:2012.09.25

Rodzaj zawartości:pozostałe

Coordination properties of dithiobutylamine (DTBA), a newly introduced protein disulfide reducing agent

Twórca:Adamczyk, Justyna | Bal, Wojciech | Krezel, Artur

Data:2015

Rodzaj zawartości:pozostałe

Federacja Bibliotek Cyfrowych

Szczegóły obiektu: The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Opis

Podobne obiekty