Szczegóły obiektu: The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Instytucja dostarczająca:Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Opis

Tytuł:
The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.
Twórca:
Płonka, Dawid;
Bal, Wojciech
Opis:
Hepcidin is an iron regulatory hormone, involved also in immune response in vertebrates. It contains the N-terminal Asp-Thr-His site able to bind Cu(II) ions. A significant discrepancy exist in the literature regarding Cu(II) affinity of this site in hepcidin. Our study focused on the model DTHFPI-NH2 hexapeptide reflecting the N-terminal motif of mature hepcidin Using potentiometry, UV-vis and CD spectroscopies we demonstrated that DTHFPI-NH2 is the strongest Cu(II) binding peptide discovered so far. A competition assay with human serum albumin (HSA) confirmed this high affinity and demonstrated that DTHFPI-NH2. withdraws all Cu(II) from HSA under equimolar concentrations. Based on these results we propose that hepcidin could exist as Cu(II) complex in blood, especially under inflammatory conditions, when its serum concentration is elevated.
Dostępność obiektu:
Dostęp otwarty
Data:
2017.06.23
Typ:
Article;
PeerReviewed
Język:
angielski;
eng
Format:
application/msword
Wydawca:
Elsevier
Relacja: http://eprints.ibb.waw.pl/1429 ;http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0020169317306710?via%3Dihub ;
10.1016/j.ica.2017.06.051
Temat i słowa kluczowe:
QD Chemistry;
QP Physiology
Identyfikator: http://eprints.ibb.waw.pl/1429/1/HpcRev-final.doc ;
Płonka, Dawid and Bal, Wojciech (2017) The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator. Inorganica Chimica Acta . ISSN 0020-1693
Dostawca danych:
Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Podobne obiekty

The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Twórca:Płonka, Dawid | Bal, Wojciech

Data:2017.06.23

Rodzaj zawartości:pozostałe

The Suppressor of AAC2 Lethality SAL1 Modulates Sensitivity of Heterologously Expressed Artemia ADP/ ATP Carrier to Bongkrekate in Yeast

Data:2013.09

Rodzaj zawartości:pozostałe

cis-Urocanic acid as a potential nickel(ii) binding molecule in the human skin

Twórca:Wezynfeld, Nina Ewa | Goch, Wojciech | Bal, Wojciech | Frączyk, Tomasz

Data:2014

Rodzaj zawartości:pozostałe

Ni(II) ions cleave and inactivate human alpha-1 antitrypsin hydrolytically, implicating nickel exposure as a contributing factor in pathologies related to antitrypsin deficiency

Twórca:Wezynfeld, Nina Ewa | Bonna, Arkadiusz | Bal, Wojciech | Frączyk, Tomasz

Data:2015

Rodzaj zawartości:pozostałe

Unusual Zn(II) Affinities of Zinc Fingers of Poly(ADP-ribose) Polymerase 1 (PARP-1) Nuclear Protein

Data:2015.12.30

Rodzaj zawartości:pozostałe

Electrospray-Induced Mass Spectrometry Is Not Suitable for Determination of Peptidic Cu(II) Complexes

Twórca:Płonka, Dawid | Kotuniak, Radosław | Dąbrowska, Katarzyna | Bal, Wojciech

Data:2021.11.05

Rodzaj zawartości:pozostałe

Gly-His-Thr-Asp-Amide, an Insulin-Activating Peptide from the Human Pancreas Is a Strong Cu(II) but a Weak Zn(II) Chelator

Twórca:Kotuniak, Radosław | Frączyk, Tomasz | Skrobecki, Piotr | Płonka, Dawid | Bal, Wojciech

Data:2018

Rodzaj zawartości:pozostałe

Affinity of copper and zinc ions to proteins and peptides related to neurodegenerative conditions (Aβ, APP, α-synuclein, PrP).

Twórca:Zawisza, Izabela | Rózga, Małgorzata | Bal, Wojciech

Data:2012

Rodzaj zawartości:pozostałe

Federacja Bibliotek Cyfrowych

Szczegóły obiektu: The N-terminus of hepcidin is a strong and potentially biologically relevant Cu(II) chelator.

Opis

Podobne obiekty